| تعداد نشریات | 286 |
| تعداد نشریات سازمان | 84 |
| تعداد شماره‌ها | 3,006 |
| تعداد مقالات | 33,642 |
| تعداد مشاهده مقاله | 44,578,953 |
| تعداد دریافت فایل اصل مقاله | 31,680,266 |
Fusion and sequence analysis of the influenza A (H9N2) virus M2e and C-terminal fragment of Mycobacterium tuberculosis HSP70 (H37Rv) | ||
| Archives of Razi Institute | ||
| مقاله 1، دوره 64، شماره 2، مهر 2009، صفحه 71-76 اصل مقاله (359.34 K) | ||
| شناسه دیجیتال (DOI): 10.22092/ari.2009.103835 | ||
| نویسندگان | ||
| S. Moradi Bidhendi؛ H. Toghyani؛ H.R. Varshovi؛ H. Paykari؛ A. Mirjalili؛ M. Tebianian؛ S.M. Ebrahimi* ؛ H.R. Attaran | ||
| چکیده | ||
| The present study was aimed to construct a fusion plasmid harboring the extracellular domain of the influenza A M2-protein (M2e), which was fused to the N-terminus of the truncated HSP70 (HSP70359–610) molecule as a new approach for future vaccine research against influenza A. The amplified fragments, M2e and HSP70359-610 genes, were gel-purified. The products were then single digested with BamHI restriction enzyme separately. The digested products were again gel-purified and ligated by T4 DNA ligase to form M2e- HSP359-610 gene. The PCR product containing both M2e and HSP359-610 genes as a single open reading frame (ORF) was gel-purified and double digested with EcoRI and XbaI restriction enzymes and then ligated into the EcoRI / XbaI double digested pPICZαA expression vector to form recombinant expression vector. Finally, the fused gene was sequenced, and then confirmed according to the related deposited gene in Genbank. The extracellular domain of the M2 protein, M2e, which consists of N-terminal 24 residues, showed to be remarkably conserved, and the N-terminal epitope SLLTEVET (residues 2-9) was conserved among all subtypes of influenza A viruses. Because of M2e limited potency hence, low immunogenicity, it seems by linking this M2e-peptide to an appropriate carrier such as mycobacterium tuberculosis C-terminal 28-kDa domain of HSP70 (hsp70 359–610) we can render it very immunogenic, but further study needs to express it in both prokaryotic and eukaryotic systems and then evaluate this fusion protein in animal model. | ||
| کلیدواژه‌ها | ||
| Avian Influenza؛ fusion؛ vaccine؛ HSP70؛ M2e | ||
| عنوان مقاله [English] | ||
| همجوشی و تعیین توالی ژن حاصله از همجوشی M2e ویروس آنفلونزا با قسمت انتهائی ژن HSP70 مایکوباکتریوم توبرکلوزیس | ||
| نویسندگان [English] | ||
| سهیلا مرادی بیدهندی؛ ح. طغیانی؛ حمیدرضا ورشویی؛ حبیب اله پایکاری؛ ا. میرجلیلی؛ م. تبیانیان؛ س.م. ابراهیمی؛ ح.ر. عطاران | ||
| چکیده [English] | ||
| پروتئینM2 ویروس آنفلونزای تیپA ، پروتئینی با 97 اسید آمینه و پایدار می باشد و بعلت اینکه فقط قسمت خارجی آن ((M2e که دارای 24 اسید آمینه است در معرض سلولهای ایمنی قرار می‌گیرد و بعلت کوچکی نمی‌تواند ایمنوژن خوبی باشد. لذا در این تحقیق با طراحی پرایمر اختصاصی و دارای سایت برشی انتخابی، ژن M2e از ویروس آنفلونزا و HSP70 از مایکوباکتریوم توبرکلوزیس بطور مجزا تکثیر گردیدند و بکمک تکنیک مولکولی و هضم آنزیمی ژن M2e به ابتدای ناحیه ادجونتی HSP70 (heat shock protein)همجوش و در قالب یک ORF تکثیر و به داخل شاتل وکتور بیانی pPICZA کلون گردید. تعیین توالی ژن همجوش شده و مقایسه آن با سایر توالیهای مربوطه در بانک ژن نشان داد که ناحیه ای از M2e ( اسید آمینه 9-2)که به عنوان یک اپی توپ محافظتی عمل می‌کند در بین تمام جدایه‌های موجود از ویروس آنفلونزا یکسان می‌باشد. به نظر می‌رسد که همجوشی پروتئین M2e-HSP70 را بتوان به عنوان کاندیدی در جهت تولید واکسنهای نوترکیب وسیع الطیف بر علیه کلیه سویه‌های ویروس آنفلونزا تیپ A پس از ارزیابی تاثیرات ایمنوژنسیتی و پروتکتیویتی آن حیوان مدل مطرح نمود. | ||
| کلیدواژه‌ها [English] | ||
| آنفولانزای طیور, همجوشی, واکسن, HSP70, M2e | ||
|
آمار تعداد مشاهده مقاله: 15,999 تعداد دریافت فایل اصل مقاله: 12,361 |
||