- همه نشریات
- علوم آب و خاک
- علوم اقتصاد و ترویج کشاورزی
- علوم جنگل, مرتع و آبخیزداری
- علوم دامی و شیلات
- علوم زراعی و باغی
- علوم گیاه‌پزشکی
- علوم مهندسی و مکانیزاسیون کشاورزی
- مجلات ترویجی کشاورزی
- نشریات انجمن ها
- نشریات با زبان انگلیسی
- نشریات با زبان فارسی
- نشریات دانشگاه آزاد اسلامی
- نشریات علمی
- نشریات علمی سازمان تحقیقات، آموزش و ترویچ کشاورزی
آمار
| تعداد نشریات | 278 |
| تعداد نشریات سازمان | 77 |
| تعداد شماره‌ها | 2,103 |
| تعداد مقالات | 24,240 |
| تعداد مشاهده مقاله | 13,096,362 |
| تعداد دریافت فایل اصل مقاله | 10,526,539 |
ویژگیهای بیوشیمیایی بعضی پروتئازهای گوارشی لیسهYponomeuta padella (L.) (Lepidoptera: Yponomeutidae) | ||
| تحقیقات حمایت و حفاظت جنگلها و مراتع ایران | ||
| دوره 18، شماره 2 - شماره پیاپی 36، پاییز و زمستان 1399، صفحه 308-315 اصل مقاله (528.53 K) | ||
| نوع مقاله: مقاله کوتاه | ||
| شناسه دیجیتال (DOI): 10.22092/ijfrpr.2021.351522.1438 | ||
| نویسنده | ||
مریم عجم حسنی 
| ||
| نویسنده مسئول، استادیار، گروه گیاه‌پزشکی، دانشکده کشاورزی دانشگاه صنعتی شاهرود، شاهرود، ایران | ||
| چکیده | ||
| لیسه Yponomeuta padella به عنوان یک آفت مهم جنگلهای ولیک در حوزه زاگرس مرکزی، در سالهای اخیر خسارت جدی به این گونه جنگلی وارد کرده است. لاروهای آفت به شدت برگخوار بوده و با تنیدن تارها و جذب گرد و غبار و قارچها، سبب کاهش بارز فتوسنتز و ضعف درختان می شوند. در این تحقیق ویژگیهای بیوشیمیایی بعضی پروتئازهای گوارشی لارو سن پنجم شب پره Y. padella بررسی شد. جهت انجام آزمایشات از تمام لوله گوارش حشره استفاده شد. پس از تشریح، روده ها هموژنایز شده و به همراه آب مقطر سانتریفیوژ شدند. محلول رونشین در برآوردهای آنزیمی مورد استفاده قرار گرفت. اسیدیته بهینه با استفاده از سوبستراهای عمومی آزوکازئین و هموگلوبین برای فعالیت پروتئازی 11 به دست آمد. اسیدیته بهینه با استفاده از سوبستراهای اختصاصی برای فعالیت تریپسین 11-10 و برای کیموتریپسین 11 مشاهده شد. دمای بهینه فعالیت پروتئازی در محدوده30-25 درجه سلسیوس بود. تاثیر بازدارنده های سنتزی بر فعالیت آنزیمهای پروتئاز مشهود بود. نتایج نشان داد که فعالیت پروتئاز توسط بازدارنده TLCK به طور معنی داری کاهش می‌یابد. درصد مهارکنندگی TLCK به میزان 23/66% بیشتر از PMSF (34/21%) و TPCK (15/34%) بود. بررسی ویژگیهای فیزیولوژیکی آنزیمهای گوارشی و بازدارنده های آنها در لیسه Y. padella برای اولین بار انجام می شود. با توجه به خسارتزا بودن این آفت روی پایه های ولیک و گیلاس وحشی و خطر نابودی این درختان، به نظر می رسد که مطالعات مقدماتی بیوشیمیایی این حشره بتواند در راستای مدیریت آن مثمر ثمر باشد. | ||
| کلیدواژه‌ها | ||
| پروتئاز گوارشی؛ جنگلهای ولیک؛ اسیدیته؛ Yponomeuta padella | ||
| عنوان مقاله [English] | ||
| Study on Biochemical properties of some digestive proteases of cherry ermine moth, Yponomeuta padella (L.) (Lepidoptera: Yponomeutidae) | ||
| نویسندگان [English] | ||
| Maryam Ajamhassani | ||
| Shahrood University of Technology | ||
| چکیده [English] | ||
| Cherry ermine moth, Yponomeuta padella (L.) (Lep.: Yponomeutidae) is a major pest of Cratagus monogyna in central Zagros region that induces serious damage into this forest,s species in recent years. Larvae feed on leaves and makes web by leaves and lead to reduce of phthosynthesis level by attracting of pollutant and fungies. In this study, biochemical properties of some digestive proteases of the 5th instar larvae of cherry ermine moth were studied in its alimentary canal. Whole of gut was used in experiments. After dissecting, guts were homogenized and centrifuged with distilled water. Supernatant was used in enzyme activity studies. The optimal pH for protease activity in alimentary canal were found 11 in presence of Azocasein and hemoglobin as general substrates. The optimal pH for trypsin and chymotrypsin activity were obtained 10-11 and 11, respectively in presence of BApNA and SAAPPpNA as their private substrates. Optimal temperature for protease activity was 25-30ºC. The inhibitory effect of inhibitors on enzyme activity was sharply. Results showed that the highest inhibition rate in proteolytic activity caused by TLCK. Inhibition percentage TPCK and PMSF was 34.15 and 21.34% respectively. Study on physiological characteristics of digestive enzyme and their inhibitors was done for first time. Y. padella is a serious pest on Cratagus monogyna and Cerasus sp. It seems this research could be benefit in management respect of it. | ||
| کلیدواژه‌ها [English] | ||
| Digestive protease, Cratagus monogyna, pH. Cherry ermine moth, temprature | ||
| مراجع | ||
|
-Ajamhassani, M., Zibaee, A., Sendi, J.J., Askary, H. and Farrar, N. 2012. Proteolytic activity in the midgut of the Crimson Speckled Moth Utethesia pulchella L. (Lepidoptera: Arctiidae). Journal of Plant Protection Research, 52(3): 364-369. -Ajamhassani, M. and Pourali, Z. 2020. Hemogram study and effect of thermal Stresses on abundance of immunocytes in larvae of Goat Moth, Cossus cossus (Lepidoptera: Cossidae). Iranian Journal of Forest and Range Protection Research, 17(2): 239-250 (In Persian). -Bakker, A.C., Roessingh, P. and Menken, S.B.J., 2008. Sympatric speciation in Yponomeuta: no evidence for host plant fidelity. Entomologia Experimentalis et Applicata, 128: 240-7. -Boyd, J.R.D.W. 2002. Digestive enzymes and stylet morphology of Deraeocoris nigritulus (Uhler) (Hemiptera: Miridae) reflect adaptations for predatory habit. Annals of the Entomological Society of America, 96: 667- 671. -Chougule, N.P., Doyle, E., Fitches, E. and Gatehouse, J.A. 2008. Biochemical characterization of midgut digestive proteases from Mamestra brassicae (cabbage moth; Lepidoptera: Noctuidae) and effect of soybean Kunitz inhibitor (SKTI) in feeding assays. Journal of Insect Physiology, 54: 563-572. -Cohen, A.C. 1993. Organization of digestion and preliminary characterization of salivary trypsin like enzymes in a predaceous Heteropteran, Zelus renadii. J. Insect. Physiol., 39 (10): 823–829. -Dow, J.A.T. 1986. Insect midgut function. Advances in Insect Physiology,19: 187-329.-Dyar, H.C. 1890. The number of molts of lepidopterous larvae. Journal Psyche., 5: 420-422. -Edmonds, R.L., Agee, J.K. and Gara, R.I. 2000. Forest health and protection. McGraw Hill, Boston, London, xvii, 630 p. -Elpidina, E.N., Vinokurov, K.S., Gromenko, V.A., Rudenskaya, Y.A., Dunaevsky, Y.E. and Zhuzhikov, D.P. 2001. Compartmentalization of proteinases and amylases in Nauphoeta cinerea midgut. Arch. Insect. Biochem. Physiol., 48(4): 206–216. -Garcia-Carreno, F.L., Dimes, L.E. and Haard, N.F. 1993. Substrate-gel electrophoresis for composition and molecular weight of proteinases orproteinaceous protease inhibitors. Analytical Biochemistry, 214: 61-69. -Gholamzadeh Chitgar, M., Ghadamyari, M. and Sharifi M. 2013. Identification and characterisation of gut proteases in the fig tree skeletoniser moth, Choreutis nemorana Hübner (Lepidoptera: Choreutidae). Plant Protectection Science, 50: 84–89. -Gholamzadeh Chitgar, M., Ghadamyari, M. and Ghanbarinezhad, R. 2017. Biochemical properties of digestive proteases of melon ladybird, Epilachna chrysomelina (Fabricius) (Col.: Coccinellidae). Journal of Entomological Society of Iran, 37(3): 293- 304 (In Persain). -Gillespie, J.P., Burnett, C. and Charnley, A.K. 2000. The immune response of the desert locust Schistocerca gregaria during mycosis of the entomopathogenic fungus, Metarhizium anisopliae var acridum. Journal of Insect Physiology, 46: 429-437. -löfstedt, C., herrebout, W. and Menken, S.B.J. 1991. Sex pheromones and their potential role in the evolution of sex reproductive isolation in small ermine moths (Yponomeutidae). Chemoecology, 2: 20–28. -Johnston, K.A., Lee, M.J., Gatehouse, J.A. and Anstee, J.H., 1991. The partial purification and characterization of serin protease activity in midgut of larval Helicoverpa armigera. InsectBiochemistery, 21: 389-397. -Mehrkhou, F. 2017. Biochemical characterization of digestive proteases of Pieris brassicae (Lepidoptera: Pieridae) feeding on cruciferous hosts. Journal of Entomological Society of Iran, 37(2): 155- 168. (In Persian) -Mowat, D.J. and Clawson, S. 1995. Natural control of the Small Ermine Moth Yponomeuta padella (L.). Agriculture, Ecosystem and Environment, 52: 93-102. -Ranjbar, M., Sendi, J.J. and Zibaee, A. 2011. Proteolytic activity in the midgut of Ectomyelois ceratoniae Zeller (Lepidoptera: Pyralidae), Pomegranate carob moth. Research Report, 8: 132-142. -Samuels, R.I., Charnley, A.K. and Reynolds, S.E.A. 1993. cuticle degrading proteinase from the moulting fluid of the tobacco hornworm, Manduca sexta. Insect Biochemistry and Molcular Biology, 23: 607-614. -Shariati Najafabadi, H., Gorjestani, SH., Soltani, A. and Saeedi, Z. 2014. Study on some indicase in select of Cratagus monogyna by Hyponomeuta padella in forests. Iranian Journal of Forest and Range Protection Research, 12(1): 57-66 (In Persian). -Srinivasan, A., Giri, A.P. and Gupta, V.S. 2006. Structural and functional diversities in lepidopteran serin proteases. Cellular & Molecular Biology Letters, 11(1): 132-154. -Yazdani, E., Zibaee, A. and Sendi, J.J. 2014. Digestive proteases of Papilio demoleus compartmentalization and characterization. Phytoparasitica, 42: 121-133. -Zhu-Salzman, K., Koiwa, H., Salzman, R.A., Shade R.E. and Ahn, J.E. 2003. Cowpea bruchid Callosobruchus maculatus uses a three-component strategy to overcome a plant defensive cysteine protease inhibitor. Insect Molecular Biology, 12: 135.145. -Zibaee, A. 2012a. Digestive enzymes of large cabbage white butterfly, Pieris brassicae L. (Lepidoptera: Pieridae) from developmental and site of activity perspectives. Italian Journal of Zoology, 79 (1): 16.23. -Zibaee, A. 2012b. Proteolytic profile in the larval midgut of Chilo suppressalis Walker (Lepidoptera: Crambidae). Entomological Research, 42(1): 142-150. | ||
|
آمار تعداد مشاهده مقاله: 12 تعداد دریافت فایل اصل مقاله: 19 |
||
