- همه نشریات
- نشریات علمی سازمان تحقیقات، آموزش و ترویچ کشاورزی
- مجلات ترویجی سازمان تحقیقات، آموزش و ترویج کشاورزی
- سایر نشریات سازمان تحقیقات، آموزش و ترویج کشاورزی
- نشریات علمی انجمن ها
- علوم آب و خاک
- علوم اقتصاد و ترویج کشاورزی
- علوم جنگل, مرتع و آبخیزداری
- علوم دامی و شیلات
- علوم زراعی و باغی
- علوم گیاهپزشکی
- علوم مهندسی و مکانیزاسیون کشاورزی
- نشریات با زبان انگلیسی
- نشریات با زبان فارسی
- نشریات دانشگاه آزاد اسلامی
- نشریات علمی
پیوندهای مفید
اخبار و اعلانات
آمار
| تعداد نشریات | 284 |
| تعداد نشریات سازمان | 83 |
| تعداد شماره‌ها | 2,537 |
| تعداد مقالات | 29,215 |
| تعداد مشاهده مقاله | 17,950,716 |
| تعداد دریافت فایل اصل مقاله | 13,569,409 |
بررسی اثر ضد ویروسی پپتید CLF36 و CLFarm بر پروتئین P32 ویروس آبله گوسفندی از طریق شبیه سازی داکینگ مولکولی | ||
| تحقیقات دامپزشکی و فرآورده‌های بیولوژیک | ||
| مقالات آماده انتشار، پذیرفته شده، انتشار آنلاین از تاریخ 23 اردیبهشت 1402 | ||
| نوع مقاله: مقاله کامل | ||
| شناسه دیجیتال (DOI): 10.22092/vj.2023.361437.2050 | ||
| نویسندگان | ||
| بهزاد محمدنیا* 1؛ مجتبی طهمورث پور2؛ محمد هادی سخاوتی3 | ||
| 1گروه علوم دامی، دانشکده کشاورزی ،دانشگاه فردوسی مشهد،ایران | ||
| 2گروه علوم دامی، دانشکده کشاورزی، دانشگاه فردوسی مشهد، مشهد، ایران | ||
| 3علوم دامی دانشکده کشاورزی دانشگاه فردوسی مشهد | ||
| چکیده | ||
| آبله گوسفندی یکی از شایع‌ترین بیماری‌ها در گوسفندان به شمار می‌رود. در حال حاضر درمان اختصاصی برای این بیماری ویروسی وجود ندارد. هدف از این پژوهش بررسی پپتید ضدمیکروبی CLF36 و نوع مهندسی شده این پپتید (CLFarm) بر روی پروتئین سطحی ویروس آبله گوسفندی P32 و رسپتورهای سلولی این پروتئین نظیر هپارین سولفات و UDP-N- استیل گلوکوزآمین بود. ساختار سوم P32 با استفاده از نرم‌افزارهایی چون I-TASSER انجام شد. برهمکنش‌ها در یک محیط رایانه‌ای ایجاد شده با کمک ابزار بیوانفورماتیک همانند نرم افزارهای HDOCK به صورت استاتیک و با استفاده از Gromacs در بخش دینامیک مولکولی صورت گرفت. نتایج این مطالعه نشان داد اسیدآمینه‌های پپتید CLF36 درگیر در ایجاد پیوند هیدروژنی با P32 شامل D1، K5، V8، Q11، K9، R16، R22، K25، R27 و K34 و برای CLF36 arm شامل K5، K9، Q11، K13، R27، W30، Q31 و K35 می‌باشد. نتایج داکینگ نشان داد که پپتیدها به سه ناحیه‌ی اپی‌توپی EP1,4,8 در پروتئین P32 متصل شدند. اتصالات هیدروژنی بین CLF36 arm و دو رسپتور UDP-N- استیل گلوکزآمین و هپارین سولفات به ترتیب شامل Gln 11, Trp 30 و Trp 4, Trp 30, Gln 11, Arg 27, Cys 33 بود؛ در حالیکه اتصالات بینCLF36 با این دو رسپتور ضعیف گزارش شد. در بخش دینامیک مولکولی، گراف آنالیزهای RMSF و RMSD و Gyrate برای هر دو پپتید نوسانات کمی را نشان دادند که به دلیل جزئی بودن، نادیده گرفته شدند. نهایتا، نتایج نشان داد که هر دو پپتید عملکرد مناسبی را در مدت زمان 50 نانوثانیه در برابر P32 دارند. | ||
| کلیدواژه‌ها | ||
| آبله گوسفندی؛ P32؛ CLF36؛ CLFarm؛ داکینگ مولکولی | ||
| عنوان مقاله [English] | ||
| Investigating the antiviral effect of CLF36 and CLFarm peptide on P32 protein of sheeppox virus through molecular docking simulation | ||
| نویسندگان [English] | ||
| Behzad Mohammadniya1؛ Mojtaba Tahmoorepur2؛ Mohammad hadi Sekhavati3 | ||
| 1Department of Animal Science, Faculty of Agriculture, Ferdowsi University of Mashhad, Iran | ||
| 2Department of Animal Science, Faculty of Agriculture, Ferdowsi University of Mashhad, Mashhad, Iran | ||
| 3Animal science, agriculture, ferdowsi university of mashhad | ||
| چکیده [English] | ||
| Sheeppox is another disease of sheep that can spread quickly in the herd and infect many animals. Currently, there is no specific treatment for this viral disease. The purpose of this study was to investigate the antimicrobial peptide CLF36 and CLFarm on the surface protein of the sheep pox virus P32 protein and the cellular receptors of this protein such as heparin sulfate and UDP-N-acetyl glucosamine. The third structure of P32 was done using software such as I-TASSER. The interactions were performed statically in a computer environment created with the help of bioinformatics tools such as HDOCK software and using Gromacs in the molecular dynamics section. The results of this study showed that the amino acids of CLF36 peptide involved in hydrogen bonding with P32 include D1, K5, V8, Q11, K9, R16, R22, K25, R27 and K34 and for CLFarm include K5, K9, Q11, K13, R27, W30, Q31 and K35. Docking results showed that peptides were attached to three epitope regions EP1,4,8 in P32 protein. In connection with the molecular docking between CLF36 arm and the two receptors UDP-N-acetylglucosamine and heparin sulfate, the hydrogen bonds included Gln 11, Trp 30 and Trp 4, Trp 30, Gln 11, Arg 27, Cys 33, respectively; Although CLF36 had weak binding energy with these two receptors. In the molecular dynamics section, the graph of RMSF and RMSD and Gyrate showed a few fluctuations, which were ignored. Finally, these results showed that both peptides showed good performance against P32 in a period of 50 ns. | ||
| کلیدواژه‌ها [English] | ||
| Sheep Pox virus, P32, CLFarm, CLF36, Molecular docking | ||
| مراجع | ||
|
| ||
|
آمار تعداد مشاهده مقاله: 38 |
||
سامانه مدیریت نشریات علمی. قدرت گرفته از سیناوب